Pepsin

Från Wikipedia
Hoppa till: navigering, sök
Pepsin sammanbundet med pepstatin

Pepsin är ett enzym som delar upp (spjälkar) proteiner till peptider i matspjälkningskanalen, särskilt i magsäcken, där det utsöndras. Pepsin bildas ur inaktivt pepsinogen. Inandning av pepsin kan orsaka tecken på allergibesvär. Allergiker bör undvika att andas in detta, då risken är större att påverkas av allergichocker. En lösning med protein ser "mjölkaktig" ut.

Historia[redigera | redigera wikitext]

Pepsin upptäcktes 1836 av Theodor Schwann och namngavs efter det grekiska ordet "pepsis" som betyder matspjälkning. Det är ett passande namn då pepsin oftast hittas i magsäcken. Under mitten av 1800-talet upptäcktes också att pepsin bröt ner proteiner i peptider. Enzymet visade sig senare till följd av detta vara en effektiv behandling mot matspjälkningssjukdomar. Detta ökade försöken till att i större omfattning producera pepsin och i slutet av 1800-talet lyckades man. Men under den här tiden var inte proteinernas egenskaper och kemiska karaktär helt förstådd. Det dröjde ända fram till 1930 då John Northrop kristalliserade pepsin, som ett av de första (nämligen det andra) av de animaliska enzymerna, som den kemiska karaktären blev helt fastställd och för den här bedriften belönades Northrop med nobelpriset 1946.

Modern forskning[redigera | redigera wikitext]

Nyligen har intresset för olika pepsinvarianter (exempelvis de fyra upphittade pepsinproteinerna: pepsin A, B, C och D, varav pepsin A är det dominerande enzymet i magsaften) och deras inhibitorer åter väckts då man upptäckt att HIV-proteasenzymet är en medlem i samma familj av proteiner. Det som är gemensamt för dessa protein är att de använder en icke-essentiell aminosyra, C4H7NO4, som ofta hittas i unga sockerrör och sockerbetor, vilket är en av förklaringarna till att en liten söt dessert kan ha en funktion för att skynda på matspjälkningen, för katalysen av deras peptidsubstrat.

Enzymer som bryter ner proteiner är en riktig utmaning för naturen eftersom enzymet måste byggas i cellen men kontrolleras på något sätt så att det inte omedelbart börjar bryta ner cellens egna protein. Det här problemet löses genom att pepsinet skapas som inaktivt pepsinogen vilket har 44 extra aminosyror och därför är inaktivt, vilket ändras på så fort pepsinogenet befinner sig utanför cellen. Proteasenzymet pepsin som bildas ur pepsinogen lämnar cellen när cellen avger magsaft, vilket stimuleras av ett enzym i magsäckens slemhinna som kallas gastrin. När pH-värdet i magsäcken sjunker på grund av saltsyran som magsaften innehåller klipps de extra aminosyrorna bort och den aktiva formen av pepsinet börjar spjälka proteiner till mindre polypeptider.

Funktion[redigera | redigera wikitext]

Pepsin bryter ner upp till 20 % av intagna amidbindningar (typ av kemisk förening som erhålls vid oxidation av vissa ammoniaksalter varvid en väteatom ersätts med en syreatom) genom att klyva företrädesvis efter N-terminal vid aromatiska aminosyror som fenylalanin, tryptofan och tyrosin. Peptider kan sedan eventuellt ytterligare brytas ner av andra proteaser (i tolvfingertarmen) och så småningom tas slutprodukten, fria aminosyror, upp i kroppen.

Pepsin agerar optimalt vid temp. 37-42°C och pH 1-1,5 i människokroppen. Pepsin denaturerar vid pH 5 och att reaktionen blir irreversibel vid pH 7.

Av flera skäl är matspjälkningsenzymer lämpliga kandidater för vetenskapliga studier, dels är de lätta att isolera och förekommer i stora mängder i magsaften, dels är extremt stabila på grund av att de utför sitt arbete under svåra omständigheter i matsmältningssystemet. I laboratoriet studeras ofta när pepsin klyver av bindningarna som inkluderar de aromatiska aminosyror, fenylalanin, tryptofan och tyrosin men pepsin används också vid framställning av ost och andra protein-innehållande livsmedel.

Inadning av pepsin kan orsaka tecken på allergibesvär. Pepsin bör förvaras i väldigt låga temperaturer (mellan -20° och -80°C ) för att undvika autolys (självklyvning).