Prion

Från Wikipedia
Hoppa till: navigering, sök

Prion är en infektiös partikel, vars extracellulära form enbart innehåller protein. Prion är resistent mot inaktivering och orsakar bland annat galna ko-sjukan hos nötkreatur samt Creutzfeldt–Jakobs sjukdom hos människor.

Prionsjukdomar beror på att ett protein antar en felaktig form, som därefter kan fungera som en mall för att fortplanta den felaktiga formen till andra proteiner. Till slut kan flera felaktigt veckade proteiner (se proteinveckning) bilda komplex genom att de har gemensamma kontaktytor, varvid risken finns att de bildar en utfällning i cellen.

Ett prionprotein kan bildas genom en mutation i den gen som kodar för proteinet, eller genom andra processer i cellen.

Allmänt[redigera | redigera wikitext]

Alla andra smittämnen har genetiskt material i form av DNA (eller i vissa virus RNA), med vars hjälp de förökar sig. Prionerna är unika som smittämnen i den mening att de helt saknar genetiskt material (DNA och RNA), och istället smittar genom att förmå andra proteiner att anta samma onormala, deformerade form som de själva. Exakt hur närvaro av prioner gör att andra proteiner veckas fel är ännu oklart. Prionsjukdom kallas ibland för spongiform encefalopati.

De kända prionsjukdomarna beror alla på samma felaktigt veckade protein. Det normala proteinet brukar betecknas PrPC (eng. Prion Protein Cellular) medan det abnorma kallas PrPSc (Prion Protein Scrapie). De normala PrPC har övervägande alfahelixar i sin sekundärstruktur, medan den felveckade PrPSc domineras av betaflak. Enklare uttryckt är den långa proteinkedjan hopvikt på olika sätt.

Prioner kan omvandla normala proteiner till prioner i alla kroppens celler, men processen är långsam. Eftersom cellerna kontinuerligt delar sig och cellpopulationen byts ut, åstadkommer prionerna ingen större skada i de flesta vävnader. I hjärnans celler, neuron, som omsätts mycket långsamt, orsakar de felaktiga proteinerna de svampiga vävnadsskador som gett prionsjukdomarna namnet spongiforma encefaliter. Trots att de olika prionsjukdomarna beror på samma skadade protein, drabbar de olika delar av hjärnan.

En prionsjukdom måste emellertid inte spridas genom smitta, utan kan ha ärftlig grund. Creutzfeldt–Jakobs sjukdom är normalt ärftlig[ifrågasatt uppgift], och beror på en mutation i genen för proteinet i fråga. Denna mutation ger upphov till varianter av proteinet som lättare intar den felaktigt veckade formen, och personer som bär detta anlag kan insjukna utan att bli smittade.

Upptäckt[redigera | redigera wikitext]

Franska läkare visade på 1930-talet att friska får kunde smittas av hjärnvävnad från djur som hade scrapie. Som smittämne föreslogs ett virus.

1966 visade forskare att schimpanser som injicerats med hjärnmaterial från personer som avlidit i kuru efter en lång tid fick liknande symptom. Även detta förklarade man med ett långsamt virus.

Stanley B Prusiner lanserade teorin om prioner 1982. År 1984 visade han att PrPC fanns naturligt i kroppen. 1993 visade han att möss som saknade friska proteiner av den sort som kan bli till prioner inte blir sjuka när de injiceras med prioner, medan möss som uttryckte de proteiner som kan deformeras av prionet dog. 1997 fick han Nobelpriset i fysiologi eller medicin för sina upptäckter. Det är ovanligt snabbt; många nobelpris utdelas decennier efter att upptäckterna gjordes. De röster som höjdes för att detta nobelpris utdelades förhastat och att framtiden skulle visa att Prusiner hade fel, har inte så här långt fått rätt.

Prionsjukdomar[redigera | redigera wikitext]

Externa länkar[redigera | redigera wikitext]