Treonin: Skillnad mellan sidversioner

Från Wikipedia
Innehåll som raderades Innehåll som lades till
mIngen redigeringssammanfattning
tillägg av text + referenser
Rad 1: Rad 1:
{{Kemibox
[[Fil:L-Threonin - L-Threonine.svg|miniatyr|L-Treonin]]
|Vardagligt namn = Treonin
[[Fil:L-threonine-3D-sticks.png|miniatyr|220px|Annan modell av treonin.]]
|Bild = L-Threonin - L-Threonine.svg
'''Treonin''' (förkortas '''Thr''' eller '''T''') är en av de 20 [[aminosyra|aminosyror]] som utgör byggstenar i [[protein]]er. Den är [[hydrofil]], [[Polär molekyl|polär]] och [[essentiella aminosyror|essentiell]].
|Bildtext = Strukturformel
|Bildbredd = 180px
[[Keso]], [[kyckling]], [[fisk]], [[kött]], [[Lins (växt)|linser]] och [[sesamfrö]]n är exempel på mat som innehåller mycket treonin.
|Bild2 = Threonine-from-xtal-3D-bs-17.png
|Bild2text = Molekylmodell
|Bild2bredd = 180px
|Systematiskt namn = Treonin
|Övriga namn = 2-amin-3-hydroxybutansyra
|Kemisk formel = C<sub>4</sub>H<sub>9</sub>NO<sub>3</sub>
|Utseende =
|CAS-nummer = 72-19-5
|SMILES = C[C@H]([C@@H](C(=O)O)N)O
|Molmassa = 119,120
|Densitet =
|Löslighet = 10,6
|LöslighetTemp = 30
|Smältpunkt =
|Smältextra =
|Kokpunkt =
|Huvudfara =
|NFPA704 =
|LD50 =
|}}


'''Treonin''' (förkortas '''Thr''' eller '''T''')<ref>{{cite web| url = http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/AA1n2.html | title = Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides | publisher = IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature | year = 1983 | access-date = 5 March 2018| archive-url= https://web.archive.org/web/20081009023202/http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/AA1n2.html| archive-date= 9 October 2008 | url-status= live}}</ref> är en av de 20 [[aminosyra|aminosyror]] som utgör byggstenar i [[protein]]er. Den innehåller en α-aminogrupp (som finns i den protonerade −NH<sup>+</sup><sub>3</sub> och bildas under biologiska förhållanden), en [[karboxylgrupp]] (som är i den deprotonerade −COO− formen under biologiska förhållanden), och en sidokedja som innehåller en hydroxylgrupp, vilket gör den till en [[hydrofil]], [[Polär molekyl|polär]], oladdad och [[essentiella aminosyror|essentiell]]aminosyra. Det är viktigt för människor, eftersom kroppen inte kan syntetisera det utan måste erhållas genom maten. Treonin syntetiseras från [[aspartat]] i [[bakterier]] som [[E. coli]].<ref>{{cite journal |title=Threonine synthesis from aspartate in Escherichia coli cell-free extracts: pathway dynamics |last1=Raïs |first1=Badr |last2=Chassagnole |first2=Christophe |last3=Lettelier |first3=Thierry |last4=Fell |first4=David |last5=Mazat |first5=Jean-Pierre |date=2001 |journal=Biochem J|doi= 10.1042/bj3560425|pmid=11368769 |pmc=1221853 |volume=356 |issue=Pt 2 |pages=425–32}}</ref> I den [[genetisk kod|genetiska koden]] kodas treonin av fyra [[kodon]]: ACU, ACA, ACC och ACG.
I den [[genetisk kod|genetiska koden]] kodas treonin av fyra [[kodon]]: ACU, ACA, ACC och ACG.

Treoninsidokedjor är ofta vätebundna. De vanligaste små motiven som bildas är baserade på interaktioner med [[serin]]: ST-vändningar, ST-motiv (ofta i början av alfaspiraler) och ST-klammer (vanligtvis i mitten av alfaspiraler).

==Modifieringar==
Treoninresten är mottaglig för många posttranslationella modifieringar. Hydroxilsidokedjan kan genomgå O-länkad [[glykosylering]]. Dessutom genomgår treoninrester [[fosforylering]] genom verkan av ett treoninkinas. I sin fosforylerade form kan den identifieras som fosfotreonin. Fosfotreonin har tre potentiella koordinationsställen (karboxyl-, amin- och [[fosfatgrupp]]) och bestämning av koordinationssättet mellan fosforylerade [[ligand]]er och metalljoner som förekommer i en organism är viktigt för att förklara fosfotreoninets funktion i biologiska processer.<ref>Jastrzab, Renata (2013). "Studies of new phosphothreonine complexes formed in binary and ternary systems including biogenic amines and copper(II)". ''Journal of Coordination Chemistry''. 66 (1): 98–113. {{doi|10.1080/00958972.2012.746678}}</ref>

==Historik==
Treonin var den sista av de 20 vanliga proteinogena aminosyrorna som upptäcktes. Den upptäcktes 1936 av William Cumming Rose,<ref>{{Cite book|url=https://books.google.com/books?id=AtngooiwXikC&pg=PA459|title=A Dictionary of scientists.|date=1999|publisher=Oxford University Press|others=Daintith, John., Gjertsen, Derek.|isbn=9780192800862|location=Oxford|pages=459|oclc=44963215}}</ref> i samarbete med Curtis Meyer. Aminosyran fick namnet treonin eftersom den till sin struktur liknade treonsyra, en [[monosackarid]] med fyra kolatomer med molekylformel C<sub>4</sub>H<sub>8</sub>O<sub>5</sub><ref>{{cite journal |last1=Meyer |first1=Curtis |title=The Spatial Configuation of Alpha-Amino-Beta-Hydroxy-n-Butyric Acid |journal=Journal of Biological Chemistry |date=20 July 1936 |volume=115 |issue=3 |pages=721–729 |doi=10.1016/S0021-9258(18)74711-X |url=http://www.jbc.org/content/115/3/721.full.pdf|doi-access=free }}</ref>

==Stereoisomerer==
{| class="wikitable centered" style="text-align:center"
|-
| [[File:L-Threonin - L-Threonine.svg|120px]]&nbsp;[[File:D-Threonine.svg|120px]]<br/>
|-
| <small>L</small>-treonin (2''S'',3''R'') och <small>D</small>-treonin (2''R'', 3''S'')<br/>
|-
| [[File:L-allo-Threonine.svg|120px]]&nbsp;[[File:D-allo-Threonine.svg|120px]]<br/>
|-
| <small>L</small>-allotreonin (2''S'',3''S'') och <small>D</small>-allotreonin (2''R'', 3''R'')
|-
|}
Treonin är en av två proteinogena aminosyror med två stereogena centra, den andra är [[isoleucin]]. Treonin kan existera i fyra möjliga [[stereoisomer]]er med följande konfigurationer: (2S, 3R), ( 2R, 3S), (2S, 3S) och (2R, 3R). Emellertid används namnet L-treonin för en enda stereoisomer, (2S, 3R)-2-amino-3-hydroxibutansyra. Den andra stereoisomeren (2S, 3S), som sällan förekommer i naturen, kallas L-allotreonin.<ref>{{cite journal |title=Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides (Recommendations 1983) |journal=Pure and Applied Chemistry |date=1 January 1984 |volume=56 |issue=5 |pages=601, 603, 608 |doi=10.1351/pac198456050595|doi-access=free }}</ref> De två stereoisomererna (2R, 3S)- och (2R, 3R)-2-amino-3-hydroxibutansyra är endast av mindre betydelse.

==Biosyntes==
Som en essentiell aminosyra syntetiseras inte treonin hos människor och måste finnas i proteiner i kosten. Vuxna människor kräver cirka 20 mg/kg kroppsvikt/dygn.<ref name="DRItext">{{cite book|chapter-url=https://www.nap.edu/read/10490/chapter/12|title=Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrates, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids|last1=Institute of Medicine|publisher=The National Academies Press|year=2002|location=Washington, DC|pages=589–768|chapter=Protein and Amino Acids|doi=10.17226/10490|isbn=978-0-309-08525-0|author1-link=Institute of Medicine}}</ref> I växter och mikroorganismer syntetiseras treonin från [[asparaginsyra]] via α-aspartyl-semialdehyd och homoserin. Homoserin genomgår O-fosforylering. Denna fosfatester genomgår [[hydrolys]] samtidigt med omlokalisering av OH-gruppen.<ref>Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000). Principles of Biochemistry (3rd ed.). New York: W. H. Freeman. {{ISBN|1-57259-153-6}}.</ref> Enzymer involverade i en typisk biosyntes av treonin är bland andra:
# [[aspartokinas]]
# [[Aspartat-semialdehyde dehydrogenas|β-aspartat semialdehyde dehydrogenase]]
# [[homoserin dehydrogenas]]
# [[homoserinkinas]]
# [[treoninsyntas]].

[[Image:Threonine biosynthesis.svg|thumb|center|600px|Treoninbiosyntes]]

==Metabolism==
Treonin metaboliseras på minst tre sätt:

* Hos många djur omvandlas det till [[pyruvat]] via treonindehydrogenas. En intermediär i denna väg kan genomgå tiolys med CoA för att producera acetyl-CoA och [[glycin]].

* Hos människor är genen för treonindehydrogenas en inaktiv pseudogen,<ref>{{Cite book|url=https://books.google.com/books?id=XVNPAQAAQBAJ&pg=PA310|title=Biochemical, Physiological, and Molecular Aspects of Human Nutrition – E-Book|last1=Stipanuk|first1=Martha H.|last2=Caudill|first2=Marie A.|year=2013|publisher=Elsevier Health Sciences|isbn=9780323266956|language=en}}</ref> så treonin omvandlas till α-ketobutyrat. Mekanismen för det första steget är analog med den som katalyseras av serindehydratas, och serin- och treonindehydratasreaktionerna katalyseras förmodligen av samma enzym.<ref>{{Cite book|url=https://books.google.com/books?id=93yeKr9W9TwC&pg=PA129|title=Biochemistry for Nurses|last1=Bhardwaj|first1=Uma|last2=Bhardwaj|first2=Ravindra|publisher=Pearson Education India|isbn=9788131795286|language=en}}</ref>

* I många organismer O-fosforyleras det av ett kinas som förbereder för ytterligare metabolism. Detta är särskilt viktigt hos bakterier som en del av biosyntesen av [[kobalamin]] (vitamin B12), eftersom produkten omvandlas till (R)-1-aminopropan-2-ol för inkorporering i vitaminets sidokedja.<ref name="pmid28137297">{{cite journal |last1=Fang |first1=H |last2=Kang |first2=J |last3=Zhang |first3=D |title=Microbial production of vitamin B<sub>12</sub>: a review and future perspectives. |journal=Microbial Cell Factories |date=30 January 2017 |volume=16 |issue=1 |pages=15 |doi=10.1186/s12934-017-0631-y |pmid=28137297 |pmc=5282855 }}</ref>

* Treonin används för att syntetisera glycin under den endogena produktionen av L-[[karnitin]] i [[hjärna]]n och [[lever]]n hos råttor.<ref>{{cite journal |last1=Adeva-Andany |first1=M |last2=Souto-Adeva |first2=G |last3=Ameneiros-Rodríguez |first3=E |last4=Fernández-Fernández |first4=C |last5=Donapetry-García |first5=C |last6=Domínguez-Montero |first6=A |title=Insulin resistance and glycine metabolism in humans. |journal=Amino Acids |date=January 2018 |volume=50 |issue=1 |pages=11–27 |doi=10.1007/s00726-017-2508-0 |pmid=29094215|s2cid=3708658 }}</ref><ref>{{cite journal |last1=Dalangin |first1=R |last2=Kim |first2=A |last3=Campbell |first3=RE |title=The Role of Amino Acids in Neurotransmission and Fluorescent Tools for Their Detection. |journal=International Journal of Molecular Sciences |date=27 August 2020 |volume=21 |issue=17 |page=6197 |doi=10.3390/ijms21176197 |pmid=32867295 |pmc=7503967 |doi-access=free }}</ref>

==Källor==
Mat som har hög halt av treonin är [[keso]], fågel, fisk, [[kött]], linser, svarta sköldpaddsbönor<ref>{{cite web|url=http://ndb.nal.usda.gov/ndb/foods/show/4632?fg=&man=&lfacet=&count=&max=&sort=&qlookup=&offset=&format=Full&new=|title=Error|website=ndb.nal.usda.gov|access-date=2013-05-29|archive-date=2018-11-16|archive-url=https://web.archive.org/web/20181116093022/https://ndb.nal.usda.gov/ndb/foods/show/4632?fg=&man=&lfacet=&count=&max=&sort=&qlookup=&offset=&format=Full&new=|url-status=dead}}</ref> och [[sesamfrö]]n.<ref>{{cite web|url=http://nutritiondata.self.com/|title=SELF Nutrition Data - Food Facts, Information & Calorie Calculator|website=nutritiondata.self.com|access-date=27 March 2018}}</ref>

Racemisk treonin kan framställas från [[krotonsyra]] genom alfa-funktionalisering med användning av kvicksilver(II)acetat.<ref>Carter, Herbert E.; West, Harold D. (1940). "dl-Threonine". Organic Syntheses. 20: 101.; Collective Volume, vol. 3, p. 813.</ref>

==Referenser==
{{enwp|url=https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Iron(II)_gluconate&oldid=1065621079 |artikel=Threonine |datum=14 januari 2022 }}

===Noter===
<references>

</references>

==Externa länkar==
{{Commonscat|Treonine}}
*[http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/reaction/AminoAcid/Thr.html Threonine biosynthesis]
*[https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi?cid=205 CID 205]
*[https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi?cid=6288 CID 6288]


{{biokemistub}}
{{Aminosyra}}
{{Aminosyra}}

{{Auktoritetsdata}}

{{STANDARDSORTERING:Treonin}}


[[Kategori:Aminosyror]]
[[Kategori:Aminosyror]]

Versionen från 7 april 2023 kl. 15.28

Treonin
StrukturformelMolekylmodell
Systematiskt namnTreonin
Övriga namn2-amin-3-hydroxybutansyra
Kemisk formelC4H9NO3
Molmassa119,120 g/mol
CAS-nummer72-19-5
SMILESC[C@H]([C@@H](C(=O)O)N)O
Egenskaper
Löslighet (vatten)10,6 g/l (30 °C)
SI-enheter & STP används om ej annat angivits

Treonin (förkortas Thr eller T)[1] är en av de 20 aminosyror som utgör byggstenar i proteiner. Den innehåller en α-aminogrupp (som finns i den protonerade −NH+3 och bildas under biologiska förhållanden), en karboxylgrupp (som är i den deprotonerade −COO− formen under biologiska förhållanden), och en sidokedja som innehåller en hydroxylgrupp, vilket gör den till en hydrofil, polär, oladdad och essentiellaminosyra. Det är viktigt för människor, eftersom kroppen inte kan syntetisera det utan måste erhållas genom maten. Treonin syntetiseras från aspartat i bakterier som E. coli.[2] I den genetiska koden kodas treonin av fyra kodon: ACU, ACA, ACC och ACG.

Treoninsidokedjor är ofta vätebundna. De vanligaste små motiven som bildas är baserade på interaktioner med serin: ST-vändningar, ST-motiv (ofta i början av alfaspiraler) och ST-klammer (vanligtvis i mitten av alfaspiraler).

Modifieringar

Treoninresten är mottaglig för många posttranslationella modifieringar. Hydroxilsidokedjan kan genomgå O-länkad glykosylering. Dessutom genomgår treoninrester fosforylering genom verkan av ett treoninkinas. I sin fosforylerade form kan den identifieras som fosfotreonin. Fosfotreonin har tre potentiella koordinationsställen (karboxyl-, amin- och fosfatgrupp) och bestämning av koordinationssättet mellan fosforylerade ligander och metalljoner som förekommer i en organism är viktigt för att förklara fosfotreoninets funktion i biologiska processer.[3]

Historik

Treonin var den sista av de 20 vanliga proteinogena aminosyrorna som upptäcktes. Den upptäcktes 1936 av William Cumming Rose,[4] i samarbete med Curtis Meyer. Aminosyran fick namnet treonin eftersom den till sin struktur liknade treonsyra, en monosackarid med fyra kolatomer med molekylformel C4H8O5[5]

Stereoisomerer

 
L-treonin (2S,3R) och D-treonin (2R, 3S)
 
L-allotreonin (2S,3S) och D-allotreonin (2R, 3R)

Treonin är en av två proteinogena aminosyror med två stereogena centra, den andra är isoleucin. Treonin kan existera i fyra möjliga stereoisomerer med följande konfigurationer: (2S, 3R), ( 2R, 3S), (2S, 3S) och (2R, 3R). Emellertid används namnet L-treonin för en enda stereoisomer, (2S, 3R)-2-amino-3-hydroxibutansyra. Den andra stereoisomeren (2S, 3S), som sällan förekommer i naturen, kallas L-allotreonin.[6] De två stereoisomererna (2R, 3S)- och (2R, 3R)-2-amino-3-hydroxibutansyra är endast av mindre betydelse.

Biosyntes

Som en essentiell aminosyra syntetiseras inte treonin hos människor och måste finnas i proteiner i kosten. Vuxna människor kräver cirka 20 mg/kg kroppsvikt/dygn.[7] I växter och mikroorganismer syntetiseras treonin från asparaginsyra via α-aspartyl-semialdehyd och homoserin. Homoserin genomgår O-fosforylering. Denna fosfatester genomgår hydrolys samtidigt med omlokalisering av OH-gruppen.[8] Enzymer involverade i en typisk biosyntes av treonin är bland andra:

  1. aspartokinas
  2. β-aspartat semialdehyde dehydrogenase
  3. homoserin dehydrogenas
  4. homoserinkinas
  5. treoninsyntas.
Treoninbiosyntes

Metabolism

Treonin metaboliseras på minst tre sätt:

  • Hos många djur omvandlas det till pyruvat via treonindehydrogenas. En intermediär i denna väg kan genomgå tiolys med CoA för att producera acetyl-CoA och glycin.
  • Hos människor är genen för treonindehydrogenas en inaktiv pseudogen,[9] så treonin omvandlas till α-ketobutyrat. Mekanismen för det första steget är analog med den som katalyseras av serindehydratas, och serin- och treonindehydratasreaktionerna katalyseras förmodligen av samma enzym.[10]
  • I många organismer O-fosforyleras det av ett kinas som förbereder för ytterligare metabolism. Detta är särskilt viktigt hos bakterier som en del av biosyntesen av kobalamin (vitamin B12), eftersom produkten omvandlas till (R)-1-aminopropan-2-ol för inkorporering i vitaminets sidokedja.[11]

Källor

Mat som har hög halt av treonin är keso, fågel, fisk, kött, linser, svarta sköldpaddsbönor[14] och sesamfrön.[15]

Racemisk treonin kan framställas från krotonsyra genom alfa-funktionalisering med användning av kvicksilver(II)acetat.[16]

Referenser

Den här artikeln är helt eller delvis baserad på material från engelskspråkiga Wikipedia, Threonine, 14 januari 2022.

Noter

  1. ^ ”Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides”. Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/AA1n2.html. 
  2. ^ Raïs, Badr; Chassagnole, Christophe; Lettelier, Thierry; Fell, David; Mazat, Jean-Pierre (2001). ”Threonine synthesis from aspartate in Escherichia coli cell-free extracts: pathway dynamics”. Biochem J 356 (Pt 2): sid. 425–32. doi:10.1042/bj3560425. PMID 11368769. 
  3. ^ Jastrzab, Renata (2013). "Studies of new phosphothreonine complexes formed in binary and ternary systems including biogenic amines and copper(II)". Journal of Coordination Chemistry. 66 (1): 98–113. doi:10.1080/00958972.2012.746678
  4. ^ A Dictionary of scientists.. Daintith, John., Gjertsen, Derek.. Oxford: Oxford University Press. 1999. Sid. 459. ISBN 9780192800862. OCLC 44963215. https://books.google.com/books?id=AtngooiwXikC&pg=PA459. 
  5. ^ Meyer, Curtis (20 July 1936). ”The Spatial Configuation of Alpha-Amino-Beta-Hydroxy-n-Butyric Acid”. Journal of Biological Chemistry 115 (3): sid. 721–729. doi:10.1016/S0021-9258(18)74711-X. http://www.jbc.org/content/115/3/721.full.pdf. 
  6. ^ ”Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides (Recommendations 1983)”. Pure and Applied Chemistry 56 (5): sid. 601, 603, 608. 1 January 1984. doi:10.1351/pac198456050595. 
  7. ^ Institute of Medicine (2002). ”Protein and Amino Acids”. Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrates, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids. Washington, DC: The National Academies Press. Sid. 589–768. doi:10.17226/10490. ISBN 978-0-309-08525-0. 
  8. ^ Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000). Principles of Biochemistry (3rd ed.). New York: W. H. Freeman. ISBN 1-57259-153-6.
  9. ^ Stipanuk, Martha H.; Caudill, Marie A. (2013) (på engelska). Biochemical, Physiological, and Molecular Aspects of Human Nutrition – E-Book. Elsevier Health Sciences. ISBN 9780323266956. https://books.google.com/books?id=XVNPAQAAQBAJ&pg=PA310. 
  10. ^ Bhardwaj, Uma; Bhardwaj, Ravindra (på engelska). Biochemistry for Nurses. Pearson Education India. ISBN 9788131795286. https://books.google.com/books?id=93yeKr9W9TwC&pg=PA129. 
  11. ^ Fang, H; Kang, J; Zhang, D (30 January 2017). ”Microbial production of vitamin B12: a review and future perspectives.”. Microbial Cell Factories 16 (1): sid. 15. doi:10.1186/s12934-017-0631-y. PMID 28137297. 
  12. ^ Adeva-Andany, M; Souto-Adeva, G; Ameneiros-Rodríguez, E; Fernández-Fernández, C; Donapetry-García, C; Domínguez-Montero, A (January 2018). ”Insulin resistance and glycine metabolism in humans.”. Amino Acids 50 (1): sid. 11–27. doi:10.1007/s00726-017-2508-0. PMID 29094215. 
  13. ^ Dalangin, R; Kim, A; Campbell, RE (27 August 2020). ”The Role of Amino Acids in Neurotransmission and Fluorescent Tools for Their Detection.”. International Journal of Molecular Sciences 21 (17): sid. 6197. doi:10.3390/ijms21176197. PMID 32867295. 
  14. ^ ”Error”. ndb.nal.usda.gov. http://ndb.nal.usda.gov/ndb/foods/show/4632?fg=&man=&lfacet=&count=&max=&sort=&qlookup=&offset=&format=Full&new=. 
  15. ^ ”SELF Nutrition Data - Food Facts, Information & Calorie Calculator”. nutritiondata.self.com. http://nutritiondata.self.com/. 
  16. ^ Carter, Herbert E.; West, Harold D. (1940). "dl-Threonine". Organic Syntheses. 20: 101.; Collective Volume, vol. 3, p. 813.

Externa länkar