Maltas
Maltas är en typ av alfa-glukosidas-enzymer som finns i tunntarmens borstkant.[1][2] Detta enzym katalyserar hydrolysen av disackaridmaltos till två enkla sockerarter av glukos. Maltas finns i växter, bakterier, jäst, människor och andra ryggradsdjur. Det tros syntetiseras av celler i slemhinnan som kantar tarmväggen.[3]
Digestion av stärkelse kräver sex tarmenzymer. Två av dessa enzymer är luminala endo-glukosidaser benämnda alfa-amylaser. De andra fyra enzymerna har identifierats som olika maltaser, exo-glukosidaser bundna till enterocyternas luminala yta. Två av dessa maltasaktiviteter var förenade med sukras-isomaltas (maltas Ib, maltas Ia). De andra två maltaserna utan några särskiljande egenskaper benämndes maltas-glukoamylas (maltas II och III). Aktiviteterna för dessa fyra maltaser beskrivs också som alfa-glukosidas eftersom de alla smälter linjära stärkelseoligosackarider till glukos.[4][2]
I de flesta fall är enzymet ekvivalent med alfa-glukosidas, men termen "maltas" betonar disackaridnaturen hos substratet från vilket glukos klyvs, och "alfa-glukosidas" betonar bindningen, oavsett om substratet är en disackarid eller polysackarid.
Vampyrfladdermöss är de enda ryggradsdjur som är kända för att inte uppvisa intestinal maltasaktivitet.[5]
Struktur[redigera | redigera wikitext]
Maltas är en del av en grupp av intestinala enzymer som kallas Family GH13 (Glykosidhydrolasfamilj 13) som har uppgiften att bryta isär α-glukosidasbindningarna av komplexa kolhydrater till lättanvända glukosmolekyler.[6] Glukosmolekylerna kan sedan användas som en sorts "mat" för celler att producera energi (adenosintrifosfat) under cellandning. Följande är gener som kan koda för maltas:
- Surt alfa-glukosidas som kodas på GAA-genen är väsentligt för att bryta ner komplexa sockerarter som kallas glykogen till glukos.
- Maltas-glukoamylas som kodas på MGAM-genen spelar en roll vid nedbrytningen av stärkelse. Det är på grund av detta enzym hos människor som stärkelse av vegetabiliskt ursprung kan smältas.[7]
- Sukras-isomaltas som kodas på SI-genen är väsentligt för nedbrytningen av kolhydrater inklusive stärkelse, sackaros och isomaltos.
- Alfa-amylas 1 som kodas på AMY1A-genen är ansvarig för att klyva a-glukosidasbindningar i oligosackarider och polysackarider för att producera stärkelse och glykogen för de tidigare enzymerna att katalysera. Högre mängder av denna gen i hjärnan har visat sig minska risken för Alzheimers sjukdom.[8]
Mekanism[redigera | redigera wikitext]
Mekanismen för alla Family GH13-enzymer är att bryta en α-glukosidaskoppling genom att hydrolysera den. Maltas inriktar sig på att bryta isär maltos, en disackarid som är en länk mellan 2 enheter glukos, vid α-(1->4)-bindningen. Hydrolyshastigheten styrs av storleken på substratet (kolhydratstorlek).[9]
Industriella tillämpningar[redigera | redigera wikitext]
Alfa-amylas har en viktig funktion vid nedbrytning av stärkelse, och är mycket vanligt i bageriindustrin. Det används mest som ett sätt att förbättra smaken för att förbättra brödkvaliteten.[7] Utan alfa-amylas skulle jäst inte kunna jäsa.[1]
Maltos-glukosamylas används vanligtvis som en jäsningskälla eftersom det kan skära stärkelse till maltos, som sedan används för att brygga öl och sake.[7]
Förutom bryggning har maltosglukoamylas studerats genom att introducera specifika inhibitorer för att stoppa hydrolysen av α-glukosidasbindningarna. Genom att hämma klyvningen av kopplingarna, hoppas forskarna kunna ta fram ett läkemedel som är mer effektivt och mindre giftigt för behandling av diabetes.[10]
Historik[redigera | redigera wikitext]
Historien om upptäckten av maltas började när Napoleon Bonaparte deklarerade en kontinental blockad i sitt "Berlindekret" 1806. Detta inledde sökandet efter alternativa sockerkällor. År 1833 upptäckte de franska kemisterna Anselme Payen och Jean-Francois Persoz ett maltextrakt som omvandlade stärkelse till glukos som de kallade diastas på den tiden.[11] År 1880 upptäckte H.T. Brown mukosal maltasaktivitet och särskiljde den från diastas, nu kallad amylas.[2]
På 1960-talet gjorde framstegen inom proteinkemin det möjligt för Arne Dahlqvist och Giorgio Semenza att fraktionera och karakterisera tunntarmsmaltasaktiviteter. Båda grupperna visade att det fanns fyra huvudfraktioner av maltasaktivitet som var inneboende i två olika peptidstrukturer, sukras-isomaltas och maltas-glukoamylas.[4][2][11][9] Femtio år senare, när de gick in i den genomiska åldern, bekräftade kloning och sekvensering av det mukosala stärkelsehydrolaset Dahlqvists och Semenzas fynd.[11]
Maltasbrist[redigera | redigera wikitext]
Brist på surt maltas (AMD) även känd som Pompes sjukdom beskrevs först av den holländska patologen J.C. Pompe 1932.[12][13] AMD är ett icke könsbundet autosomalt recessivt tillstånd där överdriven ansamling av glykogen byggs upp i lysosomvakuoler i nästan alla typer av celler över hela kroppen.[12][13][14] Det är en av de allvarligare glykogenlagringssjukdomarna som påverkar muskelvävnad.[15]
AMD kategoriseras i tre olika typer baserat på åldern för debut av symtom hos den drabbade individen. Infantil (typ a), barndom (typ b) och vuxen ålder (typ c). Typen av AMD bestäms av typen av genmutation lokaliserad på 17q23. Mutationstyp kommer att bestämma produktionsnivån för surt maltas. AMD är extremt dödligt. Typ (a) vanligen dör av hjärtsvikt före ett års ålder. Typ (b) dör av andningssvikt mellan tre till tjugofyra år. Typ (c) dör av andningssvikt 10-20 år efter symtomdebut.[15]
Referenser[redigera | redigera wikitext]
- Den här artikeln är helt eller delvis baserad på material från engelskspråkiga Wikipedia, Maltase, 10 december 2022.
Noter[redigera | redigera wikitext]
- ^ [a b] ”Maltase: Baking Ingredients.”. BAKERpedia. 14 January 2021. https://bakerpedia.com/ingredients/maltase/.
- ^ [a b c d] ”Contribution of mucosal maltase-glucoamylase activities to mouse small intestinal starch alpha-glucogenesis”. The Journal of Nutrition 137 (7): sid. 1725–33. July 2007. doi:. PMID 17585022.
- ^ The Editors (8 June 2020). ”Maltase”. Encyclopedia Britannica. https://www.britannica.com/science/maltase.
- ^ [a b] ”Metabolic Impacts of Maltase Deficiencies”. Journal of Pediatric Gastroenterology and Nutrition 66 Suppl 3 (3): sid. S24–S29. June 2018. doi:. PMID 29762372.
- ^ ”Diet and the evolution of digestion and renal function in phyllostomid bats”. Zoology 104 (1): sid. 59–73. 2001. doi:. PMID 16351819. http://www.uwyo.edu/cmdelrio/site/publications_files/bats,%20isotopes,%20and%20kidneys.pdf.
- ^ ”Glycoside Hydrolase Family 13 - CAZypedia” (på kanadensisk engelska). www.cazypedia.org. https://www.cazypedia.org/index.php/Glycoside_Hydrolase_Family_13.
- ^ [a b c] ”The maltase-glucoamylase gene: common ancestry to sucrase-isomaltase with complementary starch digestion activities”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 100 (3): sid. 1432–7. February 2003. doi:. PMID 12547908. Bibcode: 2003PNAS..100.1432N.
- ^ ”Alpha-amylase 1A copy number variants and the association with memory performance and Alzheimer's dementia”. Alzheimer's Research & Therapy 12 (1): sid. 158. November 2020. doi:. PMID 33220711.
- ^ [a b] ”Maltase”. Worthington Enzyme Manual. Worthington Biochemical Corporation. http://worthington-biochem.com/MALT/default.html. Arkiverad 31 mars 2022 hämtat från the Wayback Machine.
- ^ ”The effect of polyhydroxylated alkaloids on maltase-glucoamylase”. PLOS ONE 8 (8): sid. e70841. 2013. doi:. PMID 23967118. Bibcode: 2013PLoSO...870841S.
- ^ [a b c] ”The History of Maltose-active Disaccharidases”. Journal of Pediatric Gastroenterology and Nutrition 66 Suppl 3 (3): sid. S4–S6. June 2018. doi:. PMID 29762367.
- ^ [a b] ”Maltase”. World of Enzymes and Probiotics. 2012. http://worldofenzymes.info/enzymes-introduction/maltase/2/.
- ^ [a b] ”Acid Maltase Deficiency Myopathy.”. Practice Essentials, Pathophysiology, Epidemiology (Medscape). 5 December 2020. https://emedicine.medscape.com/article/313724-overview.
- ^ ”Lysosomal Acid Alpha-Glucosidase Deficiency (Pompe Disease, Glycogen Storage Disease II, Acid Maltase Deficiency)”. UpToDate. 20 December 2020. https://www.uptodate.com/contents/lysosomal-acid-alpha-glucosidase-deficiency-pompe-disease-glycogen-storage-disease-ii-acid-maltase-deficiency.
- ^ [a b] ”Acid maltase deficiency”. Gale Encyclopedia of Genetic Disorders. Encyclopedia.com. 5 March 2021. https://www.encyclopedia.com/science/encyclopedias-almanacs-transcripts-and-maps/acid-maltase-deficiency.
Externa länkar[redigera | redigera wikitext]
Wikimedia Commons har media som rör Maltas.- Structure and evolution of the mammalian maltase-glucoamylase and sucrase-isomaltase
| |||||||||||||||||