Pektinlyas

Från Wikipedia

Pektinlyas, även känd som pektolyas, är ett naturligt förekommande pektinas, ett enzym som ingår i gruppen pektinaser, enzymer som bryter ner pektin. Pektinlyas bryter ner glukosidbindningar i pektinkedjor icke-hydrolytiskt genom införsel av en dubbelbindning. Den tillverkas kommersiellt för livsmedelsindustrin från svampar och används för att bryta ner resterande fruktstärkelse, känd som pektin, i vin och cider. I växtcellsodling används det i kombination med enzymet cellulas för att generera protoplaster genom att bryta ned växtcellväggarna.

Pektinlyas katalyserar följande process:

Eliminativ klyvning av (1→4)-a-D-alakturonanmetylester för att ge oligosackarider med 4-deoxi-6-O-metyl-a, -D-galakt-4-enuronosylgrupper vid sina icke-reducerande ändar.

Enzymet tillhör familjen lyaser, speciellt de kol-syrelyaser som verkar på polysackarider.

Nomenklatur[redigera | redigera wikitext]

Det systematiska namnet på denna enzymklass är (1→4)-6-O-metyl-a-D-galakturonanlyas. Andra namn i vanligt bruk är:

  • endo-pektin lyas,
  • pektin metyltranseliminas,
  • pektin trans-eliminas,
  • pektolyas,
  • PL,
  • PMGL,
  • PNL, och
  • polymetylgalakturoniskt transeliminas.

Stukturstudier[redigera | redigera wikitext]

I slutet av 2007 har 3 strukturer upplösts för denna klass av enzymer, med PDB-accessionskoderna 1IDJ, 1IDK och 1QCX.[1]

Biologiska tillämpningar[redigera | redigera wikitext]

Pektinlyaser är de enda kända pektinaserna som kan bryta ned starkt förestrade pektiner (som de som finns i frukt) till små molekyler via β-elimineringsmekanism utan att producera metanol (som är giftigt), i motsats till kombinationen av PG och PE, som vanligtvis finns i kommersiella produkter. Dessutom kan närvaron av oönskad enzymatisk aktivitet i kommersiella pektinaser vara skadlig för aromen eftersom de orsakar produktion av obehaglig flyktig bismak. Det finns många rapporter om klarning av fruktjuice med pektinlyaser.

Det alkaliska pektinaset är olämpligt för användning i livsmedelsindustrin på grund av det sura pH-värdet i fruktjuicer. De har dock en mycket stor efterfrågan inom textilindustrin. De används för rötning av växtfibrer som ramie, sunnhampa, jute, lin och hampa. Den första rapporten om rötning av sunnhampa (Crotalaria juncea) av pektinlyas producerad av Aspergillus flavus MTCC 7589 publicerades 2008, men denna aspekt av pektinlyaser behöver undersökas ytterligare.[2][3][4][5]

Referenser[redigera | redigera wikitext]

Den här artikeln är helt eller delvis baserad på material från engelskspråkiga Wikipedia, Pectin lyase, 24 september 2022.

Noter[redigera | redigera wikitext]

  1. ^ http://caps.ncbs.res.in/dsdbase/list.html Arkiverad 26 februari 2018 hämtat från the Wayback Machine.. Hämtad 23-03-29.
  2. ^ ”Purification and characterisation of an acidic pectin lyase produced byAspergillus ficuum strain MTCC 7591 suitable for clarification of fruit juices”. Annals of Microbiology 58 (1): sid. 61–65. 2008. doi:10.1007/BF03179446. 
  3. ^ ”Purification and characterization of an alkaline pectin lyase from Aspergillus flavus”. Process Biochem 43 (5): sid. 547–552. 2008. doi:10.1016/j.procbio.2008.01.015. 
  4. ^ ”Enzymatic clarification of fruit juices by fungal pectin lyase”. Food Biotechnol 19 (3): sid. 173–181. 2005. doi:10.1080/08905430500316284. 
  5. ^ ”Application of alkaline thermostable polygalacturonase from Bacillus sp. MG-ep-2 in degumming of ramie (Boehemeria nivea) and sunn hemp (Crotalaria juncea) bast fibers”. Process Biochem 6: sid. 803–807. 2001. doi:10.1016/S0032-9592(00)00282-X. 

Vidare läsning[redigera | redigera wikitext]

  • ”Über die Bildung von ungesättigten Abbauprodukten durch ein pekinabbauendes Enzym”. Helv. Chim. Acta 43 (5): sid. 1422–1426. 1960. doi:10.1002/hlca.19600430525. 
  • ”Two crystal structures of pectin lyase A from Aspergillus reveal a pH driven conformational change and striking divergence in the substrate-binding clefts of pectin and pectate lyases”. Structure 5 (5): sid. 677–689. 1997. doi:10.1016/S0969-2126(97)00222-0. PMID 9195887. 
  • ”Purification and characterization of pectin lyase B, a novel pectinolytic enzyme from Aspergillus niger”. FEMS Microbiol. Lett. 120 (1–2): sid. 63–68. 1994. doi:10.1111/j.1574-6968.1994.tb07008.x. 
  • ”Application of mass spectrometry to determine the activity and specificity of pectin lyase A”. Carbohydr. Res. 337 (13): sid. 1217–1227. 2002. doi:10.1016/S0008-6215(02)00127-1. PMID 12110197. 

Externa länkar[redigera | redigera wikitext]

Hämtad från ”https://sv.wikipedia.org/w/index.php?title=Pektinlyas&oldid=54297994”