Thomas Steitz

Från Wikipedia
Hoppa till navigering Hoppa till sök
Thomas Steitz Nobelpristagare i kemi 2009
Thomas A. Steitz.jpg
Thomas Steitz, 2009.
Född23 augusti 1940[1][2][3]
Milwaukee[4][5][6], USA
Död9 oktober 2018[7] (78 år)
Branford, USA
MedborgarskapUSA[10][11][12]
Utbildad vidHarvard University
Lawrence University
Wauwatosa East High School Arbcom ru editing.svg
SysselsättningBiokemist, kristallograf, biofysiker, kemist[13][14], molekylärbiolog, universitetslärare[15][16], biolog
ArbetsgivareYale University
MakaJoan A. Steitz
Utmärkelser
Pfizer Award in Enzyme Chemistry (1980)
Rosenstielpriset (2000)
Sir Hans Krebs-medaljen (2000)
Keio Medical Science Prize (2006)
Gairdner Foundation International Award (2007)
Nobelpriset i kemi (2009)[17][18]
Utländsk ledamot av Royal Society (2011)[19]
Sterling Professor
Hedersdoktor vid Universitetet i Buenos Aires
Newcomb Cleveland Prize
Redigera Wikidata

Thomas Arthur Steitz, född 23 augusti 1940 i Milwaukee i Wisconsin, död 9 oktober 2018 i Branford i Connecticut,[20] var en amerikansk biokemist, verksam som professor vid Yale University och utredare vid Howard Hughes Medical Institute, mest känd för sitt banbrytande arbete med ribosomen. År 2009 tilldelades han Nobelpriset i kemi "för studier av ribosomens struktur och funktion", delat med amerikanen Venkatraman Ramakrishnan och israeliskan Ada Yonath.[21] Steitz tilldelades också Gairdner International Award 2007[22] "för hans studier av struktur och funktion hos ribosomen, som visade att peptidylöverföringen var en katalyserad reaktion för RNA, och för att ha klargjort mekanismen av hämning av denna funktion vid antibiotikum".[23]

Biografi[redigera | redigera wikitext]

Steitz studerade kemi som grundutbildning vid Lawrence University i Appleton, Wisconsin, och tog examen 1962. Under hans tid där var han medlem i sammanslutningen, Delta Tau Delta, Delta Nu-kapitlet. I juni 2010 döpte universitetet om sin kemibyggnad till Thomas A. Steitz Hall of Science.[24]

Steitz var Macystipendiat vid universitetet i Göttingen 1976–1977 och fairchildforskare vid California Institute of Technology 1984–1985.[22] Han var också en av grundarna av ett företag, Rib-X Pharmaceuticals, nu Melinta Therapeutics, för utveckling av nya antibiotika baserade på ribosomen.

Steitz var gift med Joan A. Steitz, en framstående molekylärbiolog som också var professor i molekylär biofysik och biokemi vid Yale. Han bodde med henne i Branford, Connecticut och de fick en son, Jon.[25]

Vetenskapligt arbete[redigera | redigera wikitext]

Steitz disputerade i biokemi och molekylärbiologi vid Harvard University 1966 där han arbetade under ledning av den blivande kemipristagaren William N. Lipscomb, Jr. Under tiden på Harvard, efter utbildningsuppgiften att bestämma strukturen hos den lilla molekylen metyletylenfosfat,[26] bidrog han till att bestämma atomstrukturen hos carboxypeptidas A[27][28][29][30][31][32][33][34] och aspartate carbamoyltransferase,[35] var och en de största atomstrukturerna som bestämts vid den tiden. Han gjorde postdoktoral forskning som Jane Coffin Childs Postdoctoral Fellow vid MRC Laboratory of Molecular Biology vid University of Cambridge åren 1967–1970.

Steitz erbjöds ursprungligen en biträdande professur vid University of California, Berkeley, men accepterade inte denna, på grund av att institutionen inte skulle anta hans hustru Joan till en fakultetsposition eftersom hon var kvinna.[36]

Paret började istället vid Yalefakulteten 1970, där han fortsatte att arbeta med cellulär och strukturell biologi. Steitz och Peter Moore bestämde atomstrukturen i den stora 50S ribosomala underenheten med hjälp av röntgenkristallografi, och publicerade sina resultat i Science år 2000.

Utmärkelser och hedersbetygelser[redigera | redigera wikitext]

  • Nobelpriset i kemi (2009)
  • Invald som utländsk medlem av Royal Society (ForMemRS) 2011[37]

Publikationer i urval[redigera | redigera wikitext]

  • Steitz, T. A., et al. "Determination of the Atomic-Resolution Crystal Structure of the Large Subunit from the Ribosome of Haloarcula marismortui;", nsls newsletter, (November 2000).
  • Steitz, T. A., et al. "The Atomic Resolution Crystal Structure of the Large Ribosomal Subunit from Haloarcula marismortui", NSLS Activity Report (2000).
  • Yin, Y.W. and Steitz, T.A. Structural basis for the transition from initiation to elongation transcription in T7 RNA polymerase. Science 298, 1387-1395 (2002)
  • Schmeing, T.M., Huang, K.S., Strobel, S.A. and Steitz, T.A. An induced-fit mechanism to promote peptide bond formation and exclude hydrolysis of peptidyl-tRNA. Nature 438, 520-524 (2005)
  • Tu, D., Blaha, G., Moore, P.B. and Steitz, T.A. Structures of MLSBK antibiotics bound to mutated large ribosomal subunits provide a structural explanation for resistance. Cell 121, 257-270 (2005)
  • Li, W., Kamtekar, S., Xiong, Y., Sarkis, G.J., Grindley, N.D.F. and Steitz, T.A. Structure of a synaptic γδ resolvase tetramer covalently linked to two cleaved DNAs. Science 309, 1210-1215 (2005)
  • Bailey, S., Wing, R.A. and Steitz, T.A. The structure of T. aquaticus DNA polymerase III is distinct from eukaryotic replicative DNA polymerases. Cell, in press (2006)

Referenser[redigera | redigera wikitext]

Den här artikeln är helt eller delvis baserad på material från engelskspråkiga Wikipedia, Thomas A. Steitz, 25 oktober 2021..

Noter[redigera | redigera wikitext]

  1. ^ läs online, Encyclopædia Britannica.[källa från Wikidata]
  2. ^ Thomas A. Steitz Facts, Nobelprize.org (på engelska), Nobelstiftelsen, läs online, läst: 3 februari 2021.[källa från Wikidata]
  3. ^ läs online, www.scielo.br.[källa från Wikidata]
  4. ^ 2 Americans, Israeli share Nobel Prize in chemistry (på engelska), Los Angeles Times, 8 oktober 2009, läs online.[källa från Wikidata]
  5. ^ Rib-X Pharmaceuticals, Inc. Co-Founder, Thomas A. Steitz, Ph.D., Awarded the 2009 Nobel Prize in Chemistry : Novel Antibiotic Compounds Being Developed as a Result of Pioneering Work with the Ribosome, Rib-X Pharmaceuticals, 7 oktober 2009, läs onlineläs online.[källa från Wikidata]
  6. ^ The 2009 Nobel prize in chemistry: for studies of the Structure and function of the ribosome, vol. 1, 1, International journal of applied biology and pharmaceutical technology, 2010, läs onlineläs online.[källa från Wikidata]
  7. ^ Thomas A. Steitz (på engelska), National Academy of Sciences, läs online.[källa från Wikidata]
  8. ^ [a b c] Europe PubMed Central, PMCID: 1482863, läst: 6 oktober 2017.[källa från Wikidata]
  9. ^ [a b c] Europe PubMed Central, PMCID: 1489098, läst: 1 oktober 2017.[källa från Wikidata]
  10. ^ Redundant Complexity: A Critical Analysis of Intelligent Design in Biochemistry, vol. 66, 2, Philosophy of Science, juni 1999, s. 268-282, doi: 10.1086/392687, läs online.[källa från Wikidata]
  11. ^ Role of conserved amino acids in the catalytic activity of Escherichia coli primase, vol. 188, 10, Journal of Bacteriology, 1 maj 2006, s. 3614-3621, doi: 10.1128/JB.188.10.3614-3621.2006, PubMed-ID: 16672615, läs online.[källa från Wikidata]
  12. ^ The transcription elongation complex directs activation-induced cytidine deaminase-mediated DNA deamination., vol. 26, 11, Molecular and Cellular Biology, 1 juni 2006, s. 4378-4385, doi: 10.1128/MCB.02375-05, PubMed-ID: 16705187, läs online.[källa från Wikidata]
  13. ^ Inquisitiveness of Milwaukee native leads to a Nobel prize, Milwaukee Journal Sentinel, 8 oktober 2009, läs onlineläs online och läs online.[källa från Wikidata]
  14. ^ Eau Claire Leader-Telegram, läs online.[källa från Wikidata]
  15. ^ Technion’s Nobel Laureates in Chemistry – Collect the Stamp! (på engelska), Technion, 23 mars 2011, läs online.[källa från Wikidata]
  16. ^ Ehud Keinan, Editorial: Steep Exponential Growth, vol. 54, 1‐2, Israel Journal of Chemistry, 25 februari 2014, s. 3-5, doi: 10.1002/IJCH.201410001, läs online.[källa från Wikidata]
  17. ^ The Nobel Prize in Chemistry 2009, Nobelprize.org (på engelska), Nobelstiftelsen, läs online, läst: 3 februari 2021.[källa från Wikidata]
  18. ^ Table showing prize amounts (på engelska), Nobelstiftelsen, april 2019, läs online, läst: 3 februari 2021.[källa från Wikidata]
  19. ^ läs online, Internet Archive, läst: 30 april 2022.[källa från Wikidata]
  20. ^ https://www.nytimes.com/2018/10/10/obituaries/thomas-a-steitz-dead.html
  21. ^ Kungl. Vetenskapsakademien: Nobelpriset i kemi 2009
  22. ^ [a b] Thomas Steitz, Thomas Steitz Lab.
  23. ^ Thomas A. Steitz Arkiverad 4 augusti 2009 hämtat från the Wayback Machine., The Gairdner 50 Foundation.
  24. ^ ”Lawrence To Honor Nobel Prize Winner with Building Renaming Ceremony on Friday”. Lawrence To Honor Nobel Prize Winner with Building Renaming Ceremony on Friday. Lawrence University. 9 June 2010. http://blogs.lawrence.edu/news/2010/06/lawrence_to_honor_nobel_prize_.html. 
  25. ^ ”Archived copy”. Archived copy. http://www.miptalk.com/thomas-steitz/. 
  26. ^ Steitz, T. A. and Lipscomb, W. N., "Molecular Structure of Methyl Ethylene Phosphate," J Am. Chem. Soc. 87, 2488 (1965).
  27. ^ Hartsuck JA, Ludwig ML, Muirhead H, Steitz TA, Lipscomb WN. Carbyxypeptidase A, II, The Three-dimensional Electron Density Map at 6 A Resolution. Proc Natl Acad Sci U S A. 1965 February; 53(2): 396–403.
  28. ^ Lipscomb, W. N., Coppola, J. C., Hartsuck, J. A., Ludwig, M. L., Muirhead, H., Searl, J. and Steitz, T. A., "The Structure of Carboxypeptidase A. III. Molecular Structure at 6 A Resolution," J Mol. Biol. 19, 423-441 (1966).
  29. ^ Ludwig, M. L., Coppola, J. C., Hartsuck, J. A., Muirhead, H., Searl, J., Steitz, T. A. and Lipscomb, W. N., "Molecular Structure of Carboxypeptidase A at 6 A Resolution," Federation Proc. 25, Part I, 346 (1966).
  30. ^ Ludwig ML, Hartsuck JA, Steitz TA, Muirhead H, Coppola JC, Reeke GN, Lipscomb WN. The Structure of Carboxypeptidase A, IV. Prelimitary Results at 2.8 A Resolution, and a Substrate Complex at 6 A Resolution. Proc Natl Acad Sci U S A. 1967 March; 57(3): 511–514.
  31. ^ Reeke GN, Hartsuck JA, Ludwig ML, Quiocho FA, Steitz TA, Lipscomb WN. The structure of carboxypeptidase A. VI. Some Results at 2.0-A Resolution, and the Complex with Glycyl-Tyrosine at 2.8-A Resolution. Proc Natl Acad Sci U S A. 1967 Dec;58(6):2220–2226.
  32. ^ Lipscomb, W. N, Ludwig, M. L., Hartsuck, J. A., Steitz, T. A., Muirhead, H., Coppola, J. C., Reeke, G. N. and Quiocho, F. A., "Molecular Structure of Carboxypeptidase A at 2.8 A Resolution and an Isomorphous Enzyme-Substrate Complex at 6 A Resolution," Federation Proc. 26, 385 (1967).
  33. ^ Lipscomb WN, Hartsuck JA, Reeke GN, Jr, Quiocho FA, Bethge PH, Ludwig ML, Steitz TA, Muirhead H, Coppola JC. The structure of carboxypeptidase A. VII. The 2.0-angstrom resolution studies of the enzyme and of its complex with glycyltyrosine, and mechanistic deductions. Brookhaven Symp Biol. 1968 Jun;21(1):24–90.
  34. ^ Coppola, J. C., Hartsuck, J. A., Ludwig, M. L., Muirhead, H., Searl, J., Steitz, T. A. and Lipscomb, W. N., "The Low Resolution Structure of Carboxypeptidase A," Acta Crystallogr. 21, A160 (1966).
  35. ^ Steitz TA, Wiley DC, Lipscomb WN. The structure of aspartate transcarbamylase, I. A molecular twofold axis in the complex with cytidine triphosphate. Proc Natl Acad Sci U S A. 1967 November; 58(5): 1859–1861.
  36. ^ Ferry, Georgina (2018-10-30). ”Thomas A. Steitz (1940–2018)” (på engelska). Nature 563 (7729): sid. 36. doi:10.1038/d41586-018-07187-2. ISSN 0028-0836. 
  37. ^ ”Foreign Members”. Foreign Members. Royal Society. http://royalsociety.org/about-us/fellowship/foreign-members/. 

Externa länkar[redigera | redigera wikitext]